Sciences du vivant pour les biotechnologies
CEA
Jeudi 04 Novembre 2010
La cellule « s’électrise » lorsqu’elle se divise
Au sein d’une même tumeur, certaines cellules sont au repos alors que d’autres sont en activité, à différents stades du cycle cellulaire. Cette hétérogénéité est problématique pour le traitement des cancers.
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La cellule « s’électrise » lorsqu’elle se divise
Au sein d’une même tumeur, certaines cellules sont au repos alors que d’autres sont en activité, à différents stades du cycle cellulaire. Cette hétérogénéité est problématique pour le traitement des cancers.
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CEA
Mardi 12 Octobre 2010
BIO'actif 5 : La dynamique des protéines
Le dossier central de ce 5e numéro est consacré à ce qui est considéré comme une révolution de la biologie structurale. De la simple vibration, au changement intégral de forme, tous les mouvements des protéines ont leur importance et les connaître revient à ouvrir le champ des possibles autant en pharmacologie qu’en biotechnologie.
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BIO'actif 5 : La dynamique des protéines
Le dossier central de ce 5e numéro est consacré à ce qui est considéré comme une révolution de la biologie structurale. De la simple vibration, au changement intégral de forme, tous les mouvements des protéines ont leur importance et les connaître revient à ouvrir le champ des possibles autant en pharmacologie qu’en biotechnologie.
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CEA
Lundi 11 Octobre 2010
Les métalloenzymes artificielles, ou la chimie de synthèse de demain
Des chercheurs du CEA [1], de l’Université Joseph Fourier et du CNRS viennent de mettre au point une nouvelle approche combinant cristallographie des protéines et chimie biomimétique pour observer toutes les étapes clés d’un processus essentiel à la vie, l’activation de l’oxygène. Pour cela, ils ont créé une métalloenzyme artificielle, complexe constitué d’un catalyseur chimique et d’une protéine et l’ont observée par cristallographie aux rayons X sur une ligne de lumière de l'installation européenne de rayonnement synchrotron (ESRF). Ces résultats constituent une étape essentielle pour le développement de métalloenzymes artificielles capables de produire, efficacement et à moindre coût, de nombreuses molécules d’intérêt industriel. Ce faisant, ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la chimie verte.
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Les métalloenzymes artificielles, ou la chimie de synthèse de demain
Des chercheurs du CEA [1], de l’Université Joseph Fourier et du CNRS viennent de mettre au point une nouvelle approche combinant cristallographie des protéines et chimie biomimétique pour observer toutes les étapes clés d’un processus essentiel à la vie, l’activation de l’oxygène. Pour cela, ils ont créé une métalloenzyme artificielle, complexe constitué d’un catalyseur chimique et d’une protéine et l’ont observée par cristallographie aux rayons X sur une ligne de lumière de l'installation européenne de rayonnement synchrotron (ESRF). Ces résultats constituent une étape essentielle pour le développement de métalloenzymes artificielles capables de produire, efficacement et à moindre coût, de nombreuses molécules d’intérêt industriel. Ce faisant, ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la chimie verte.
Christine Cavazza, et al. "Crystallographic snapshots of the reaction of aromatic C–H with O2 catalysed by a proteinbound
iron complex.". Nature Chemistry, online, 2010
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CEA
Dimanche 19 Septembre 2010
Actine : un acteur de l’architecture cellulaire sous contrôle
S’appuyant sur l’utilisation originale d’outils biomimétiques, des chercheurs du CEA-iRTSV, du CNRS, de l’UJF et de l’INRA ont observé expérimentalement les modalités d’assemblage des réseaux de filaments d’actine et déterminé par modélisation informatique les lois mécaniques et probabilistes qui régissent la formation de ces réseaux. Les filaments d’actine s’assemblent et se désassemblent selon une dynamique extrêmement complexe qui leur permet d’assurer un rôle essentiel dans de nombreuses fonctions cellulaires telles que la mobilité ou la division cellulaire. Avec ces travaux, les chercheurs dévoilent des mécanismes moléculaires et physiques de cette dynamique encore méconnus et ouvrent également la voie au développement de nouvelles technologies. Désormais capables de contrôler la formation d’architectures de filaments d’actine, ils vont pouvoir concevoir de nouveaux nano-composés à géométrie complexe.
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Actine : un acteur de l’architecture cellulaire sous contrôle
S’appuyant sur l’utilisation originale d’outils biomimétiques, des chercheurs du CEA-iRTSV, du CNRS, de l’UJF et de l’INRA ont observé expérimentalement les modalités d’assemblage des réseaux de filaments d’actine et déterminé par modélisation informatique les lois mécaniques et probabilistes qui régissent la formation de ces réseaux. Les filaments d’actine s’assemblent et se désassemblent selon une dynamique extrêmement complexe qui leur permet d’assurer un rôle essentiel dans de nombreuses fonctions cellulaires telles que la mobilité ou la division cellulaire. Avec ces travaux, les chercheurs dévoilent des mécanismes moléculaires et physiques de cette dynamique encore méconnus et ouvrent également la voie au développement de nouvelles technologies. Désormais capables de contrôler la formation d’architectures de filaments d’actine, ils vont pouvoir concevoir de nouveaux nano-composés à géométrie complexe.
Anne-Cécile Reymann, et al., Nucleation Geometry Governs Ordered Actin Networks Structures. Nature Materials, online, 19/09/2010
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CEA
Lundi 30 Août 2010
Coquillages et intoxications alimentaires : la clef de l'énigme
De nombreuses biotoxines marines sont naturellement produites par certaines micro-algues. Elles peuvent s’accumuler dans la chair des coquillages et, s’ils sont consommés, provoquer de sévères intoxications alimentaires.
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Coquillages et intoxications alimentaires : la clef de l'énigme
De nombreuses biotoxines marines sont naturellement produites par certaines micro-algues. Elles peuvent s’accumuler dans la chair des coquillages et, s’ils sont consommés, provoquer de sévères intoxications alimentaires.
Proc Natl Acad Sci USA (2010) 107, 6076-6081.
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CEA
Jeudi 01 Avril 2010
Les groupements méthyles agitent les protéines à très basse température
Si les protéines peuvent encore bouger à très basses températures, c’est grâce à leurs groupements méthyles ! Par cette découverte, l’équipe de l’IBS (Grenoble) enrichit les connaissances d’un domaine récent : la dynamique structurale des macromolécules, ou l’étude des mouvements de macromolécules. Les mouvements sont indispensables au bon fonctionnement des protéines (macromolécules biologiques assurant l'essentiel des fonctions de la cellule). Comprendre et détailler ces mouvements permettra à terme de concevoir des médicaments plus efficaces.
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Les groupements méthyles agitent les protéines à très basse température
Si les protéines peuvent encore bouger à très basses températures, c’est grâce à leurs groupements méthyles ! Par cette découverte, l’équipe de l’IBS (Grenoble) enrichit les connaissances d’un domaine récent : la dynamique structurale des macromolécules, ou l’étude des mouvements de macromolécules. Les mouvements sont indispensables au bon fonctionnement des protéines (macromolécules biologiques assurant l'essentiel des fonctions de la cellule). Comprendre et détailler ces mouvements permettra à terme de concevoir des médicaments plus efficaces.
J Am Chem Soc. Online (Mars 2010) “The low temperature inflection in neutron scattering measurements of proteins is due to methyl rotation: direct evidence using isotope labelling and molecular dynamics simulations”; (Wood, Tobias, Kessler, Gabel, Oesterhelt, Mulder, Zaccai & Weik )
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CEA
Mercredi 17 Mars 2010
Migration cellulaire : les chimiokines «gagophiles»
Les chercheurs de l’IBS rendent compte des aspects structuraux de la reconnaissance entre les chimiokines et les héparanes sulfates, ainsi que les applications possibles qui en découlent.
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Migration cellulaire : les chimiokines «gagophiles»
Les chercheurs de l’IBS rendent compte des aspects structuraux de la reconnaissance entre les chimiokines et les héparanes sulfates, ainsi que les applications possibles qui en découlent.
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CEA
Jeudi 18 Février 2010
Un nouveau marquage isotopique pour l’étude des assemblages biomoléculaires
Les chimistes de la DSV (iBiTec-S) et les physiciens de la DSM (Iramis) spécialistes de la Résonance magnétique nucléaire (RMN) ont développé une technique en RMN du solide pour mesurer de grandes distances entre les atomes. Basée sur l’utilisation d’un isotope ayant une grande sensibilité, cette technique va permettre la détermination de la conformation de petites molécules liées à leurs récepteurs biologiques. Cette détermination est essentielle pour comprendre le mode d’action de ces molécules et pour concevoir de nouveaux médicaments de structure plus simple, plus faciles à synthétiser.
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Un nouveau marquage isotopique pour l’étude des assemblages biomoléculaires
Les chimistes de la DSV (iBiTec-S) et les physiciens de la DSM (Iramis) spécialistes de la Résonance magnétique nucléaire (RMN) ont développé une technique en RMN du solide pour mesurer de grandes distances entre les atomes. Basée sur l’utilisation d’un isotope ayant une grande sensibilité, cette technique va permettre la détermination de la conformation de petites molécules liées à leurs récepteurs biologiques. Cette détermination est essentielle pour comprendre le mode d’action de ces molécules et pour concevoir de nouveaux médicaments de structure plus simple, plus faciles à synthétiser.
Stereospecific Isotopic Labeling of Methyl Groups for NMR Studies of High Molecular Weight Proteins. Pierre Gans, Olivier Hamelin, Remi Sounier, M. Asunción Durá, Marjolaine Noirclerc-Savoye, Carlos D. Amero, Bruno Franzetti, Michael J.Plevin& Jérôme Boisbouvier.
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CEA
Lundi 15 Février 2010
Record de distance pour la RMN du solide !
Les chimistes de la DSV et les physiciens de la DSM spécialistes de la Résonance magnétique nucléaire (RMN) ont développé une technique en RMN du solide pour mesurer de grandes distances entre les atomes. Basée sur l’utilisation d’un isotope ayant une grande sensibilité, cette technique va permettre la détermination de la conformation de petites molécules liées à leurs récepteurs biologiques. Cette détermination est essentielle pour comprendre le mode d’action de ces molécules et pour concevoir de nouveaux médicaments de structure plus simple, plus faciles à synthétiser.
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Record de distance pour la RMN du solide !
Les chimistes de la DSV et les physiciens de la DSM spécialistes de la Résonance magnétique nucléaire (RMN) ont développé une technique en RMN du solide pour mesurer de grandes distances entre les atomes. Basée sur l’utilisation d’un isotope ayant une grande sensibilité, cette technique va permettre la détermination de la conformation de petites molécules liées à leurs récepteurs biologiques. Cette détermination est essentielle pour comprendre le mode d’action de ces molécules et pour concevoir de nouveaux médicaments de structure plus simple, plus faciles à synthétiser.
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