Mardi 11 Septembre 2007
CEA
Le système ubiquitine-protéasome est un système protéolytique crucial pour de nombreux processus cellulaires fondamentaux tels que le cycle cellulaire, la réponse immunitaire ou encore la réparation de l’ADN. Les inhibiteurs du protéasome sont par ailleurs utilisés comme potentialisateurs lors des chimio- et radiothérapies anti-cancéreuses. Ce système existe chez tous les eucaryotes, de la levure à l’homme. Le protéasome, qui porte l’activité catalytique de protéolyse, est composé de plusieurs dizaines de polypeptides qui sont associés de façon ordonnée au cours du processus d’assemblage. Jusqu’à récemment, une seule protéine chaperone participant à cet assemblage avait été identifiée. En utilisant une approche génétique, une équipe du SBIGeM a identifié des nouvelles chaperones du protéasome fonctionnant par paires (Poc1-Poc2 & Poc3-Poc4) chez la levure et a montré qu’il existe des chaperones homologues fonctionnant de manière similaire dans les cellules humaines. Cette étude a, de plus, mis en évidence un nouveau rôle crucial du protéasome pour la réponse à certains stress génotoxiques chez la levure.
Le Tallec B, Barrault MB, Courbeyrette R, Guérois R, Marsolier-Kergoat MC, Peyroche A. 20S proteasome assembly is orchestrated by two distinct pairs of chaperones in yeast and in mammals. 2007 Mol Cell. 27, 660-7
Chaperones du protéasome : les deux font la paire......
Mol Cell, (2007), 27, 660-7
CEA
Dans toutes les cellules eucaryotes, l’activité protéasique majeure dans le cytoplasme et le noyau est portée par le protéasome, composé de plusieurs dizaines de polypeptides associés de façon ordonnée au cours d’un processus d’assemblage complexe.
Deux couples de chaperones participant à ce processus viennent d’être identifiées à la fois chez la levure et dans les cellules humaines, illustrant la conservation fonctionnelle au cours de l’évolution de ce processus fondamental. En outre, cette étude a mis en évidence un lien particulier entre le protéasome et la réponse cellulaire à certains stress génotoxiques, qui pourrait permettre d’identifier d’autres nouveaux acteurs participant à ce processus.
Deux couples de chaperones participant à ce processus viennent d’être identifiées à la fois chez la levure et dans les cellules humaines, illustrant la conservation fonctionnelle au cours de l’évolution de ce processus fondamental. En outre, cette étude a mis en évidence un lien particulier entre le protéasome et la réponse cellulaire à certains stress génotoxiques, qui pourrait permettre d’identifier d’autres nouveaux acteurs participant à ce processus.
Le système ubiquitine-protéasome est un système protéolytique crucial pour de nombreux processus cellulaires fondamentaux tels que le cycle cellulaire, la réponse immunitaire ou encore la réparation de l’ADN. Les inhibiteurs du protéasome sont par ailleurs utilisés comme potentialisateurs lors des chimio- et radiothérapies anti-cancéreuses. Ce système existe chez tous les eucaryotes, de la levure à l’homme. Le protéasome, qui porte l’activité catalytique de protéolyse, est composé de plusieurs dizaines de polypeptides qui sont associés de façon ordonnée au cours du processus d’assemblage. Jusqu’à récemment, une seule protéine chaperone participant à cet assemblage avait été identifiée. En utilisant une approche génétique, une équipe du SBIGeM a identifié des nouvelles chaperones du protéasome fonctionnant par paires (Poc1-Poc2 & Poc3-Poc4) chez la levure et a montré qu’il existe des chaperones homologues fonctionnant de manière similaire dans les cellules humaines. Cette étude a, de plus, mis en évidence un nouveau rôle crucial du protéasome pour la réponse à certains stress génotoxiques chez la levure. Le Tallec B, Barrault MB, Courbeyrette R, Guérois R, Marsolier-Kergoat MC, Peyroche A. 20S proteasome assembly is orchestrated by two distinct pairs of chaperones in yeast and in mammals. 2007 Mol Cell. 27, 660-7