Mardi 15 Janvier 2008
CEA
HSP90, SGT1, and RAR1 forment un complexe ternaire de chaperons essentiels à l’activation des complexes d’immunité chez les plantes.
Plant Cell (2007), 19, 3791-3804.
CEA
Le trio de chaperons HSP90, SGT1 et RAR1 interagissent par différents sites pour réguler l’assemblage et l’activation des complexes de résistance aux agents pathogènes chez les plantes.
HSP90 est un chaperon très conservé dans les organismes eucaryotes essentiel à l’assemblage et à l’activation de plusieurs centaines de protéines et de complexes protéiques. Sa fonction est régulée par l’action de co-chaperons plus ou moins spécifiques de différentes protéines cibles. SGT1 a été récemment identifié comme un co-chaperon de HSP90 requis pour des cibles aussi diverses que les complexes d’ubiquitination, le kinétochore ou les complexes de résistance aux agents pathogènes chez les plantes. Dans ce dernier processus, un deuxième co-chaperon, RAR1, s’avère crucial à l’efficacité des réponses des plantes. Par des approches structurales, biochimiques et physiologiques, une équipe du SB2SM en collaboration avec l’équipe de K. Shirasu, a disséqué la logique moléculaire associée à ce mini-réseau d’interaction à trois partenaires. Une combinaison d’interactions compétitives et synergiques entre les différents domaines d’interactions a révélé un équilibre subtil permettant à RAR1 de renforcer l’interaction entre SGT1 et HSP90 en fonction du contexte physiologique.
Botër M, Amigues B, Peart J, Breuer C, Kadota Y, Casais C, Moore G, Kleanthous C, Ochsenbein F, Shirasu K, Guérois R. (2007). Structural and Functional Analysis of SGT1 Reveals That Its Interaction with HSP90 Is Required for the Accumulation of Rx, an R Protein Involved in Plant Immunity. Plant Cell. 17, 3791-3804.