Jeudi 24 Septembre 2009
CEA
Identification et analyse des protéines membranaires impliquées dans la division cellulaire des cyanobactéries.
J. Bacteriol. (2009) 191: 5123-5133
CEA
Dans cette étude, une équipe de l'iBiTec-S a caractérisé la machinerie d'assemblage du peptidoglycane, et ses partenaires cytokinétiques, chez la cyanobactérie modèle Synechocystis. Le peptidoglycane, qui conditionne la forme et l'élasticité des cellules, constitue la cible principale des meilleurs antibiotiques. Certaines cyanobactéries étant toxiques, ce travail présente un grand intérêt thérapeutique.
Par une approche de génétique (construction et analyse de mutants), de biologie intégrative (définition de réseaux d'intéraction protéine-protéine) et de microscopie (localization sub-cellulaire de protéines) nous avons analysé les huit "penicillin-binding-proteins" (PBP) de la cyanobactérie modèle Synechocystis. Nous avons montré que ces huit PBPs définissent trois classes, qui se sont toutes révélées importantes, ou même essentielle (FtsI/PBP4), pour la croissance et la morphologie des cellules. Nous avons également identifié et analysé les protéines membranaires FtsQ et FtsW et montré qu'elles aussi sont essentielles à la morphogénèse et la division cellulaire. Enfin, nous avons caractérisé le réseau d'intéraction physique entre les facteurs cytokinétiques PBP1-4, FtsQ et FtsW, et ZipN (qu'on avait identifié auparavant: Mazouni et al 2004 Molecular Microbiology 52, 1145-1158). Ce travail est important pour favoriser la culture en masse des cyanobactéries non toxiques, qui peuvent servir à produire des molécules thérapeutiques ou des bio-carburants; et/ou éviter la prolifération des espèces toxiques capables de polluer de nombreuses ressources en eaux.
Marbouty M, Mazouni K, Saguez C, Cassier-Chauvat C, Chauvat F. 2009. Characterization of the Synechocystis PCC6803 penicillin-binding proteins and cytokinetic proteins FtsQ and FtsW, and their network of interactions with ZipN. J. Bacteriol. 191: 5123-5133.