Vendredi 28 Août 2009
CEA
Lhuillier S, Gallopin M, Gilquin B, Brasilès S, Lancelot N, Letellier G, Gilles M, Dethan G, Orlova EV, Couprie J, Tavares P, Zinn-Justin S. (2009). Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail connection reveals mechanism for viral DNA gating.
La structure du connecteur tête-queue du bactériophage SPP1 révèle le mécanisme de rétention de l’ADN dans la tête du virus après encapsidation de l’ADN.
Proc Natl Acad Sci U S A. (2009) 106, 8403-8404
CEA
La structure du connecteur tête-queue du bactériophage SPP1 révèle le mécanisme de rétention de l’ADN dans la tête du virus après encapsidation de l’ADN.
Les bactériophages à queue initient l’attaque de la bactérie en injectant l’ADN viral par leur queue. Avant le contact avec la bactérie, l’ADN est compacté sous une extrêmement forte pression dans la capside du phage et est maintenu par un bouchon connectant la capside à la queue. Ce bouchon, ou connecteur, est le portail qui contrôle la libération de l’ADN. Auparavant, les chercheurs avaient obtenu par cryo-EM une carte de densité électronique de l'ensemble du connecteur, mais une information à plus haute résolution faisait défaut. Une équipe de l’iBiTec-S vient de décrire la structure pseudo-atomique du connecteur du phage modèle SPP1, avec des détails qui révèlent le mécanisme maintenant le portail fermé. Le connecteur de SPP1 est construit à partir de dodécaèdres de la protéine portale gp6, de la protéine adaptatrice gp15 et de la protéine bouchon gp16. Les auteurs ont obtenu par RMN les structures en solution de gp15 et gp16 et, en utilisant la structure connue de gp6, ont positionné par modélisation moléculaire les trois protéines au sein de la carte de densité électronique. Leur étude montre qu’au cours de l'assemblage du phage, gp15 subit une réorganisation structurale, et que des boucles flexibles des monomères de gp16 coopèrent pour former un feuillet b parallèle qui ferme le portail et confine le génome viral pressurisé dans la capside.