Lundi 10 Septembre 2007
CEA
Tabares, LC., Cortez, N., Un, S. (2007). Role of Tyrosine-34 in the Anion Binding Equilibria in Manganese(II) Superoxide Dismutases. Biochemistry, 46, 9320-9327. Lien vers PubMed.
Le rôle de la tyrosine-34 sur les équilibres de liaison des anions chez les Superoxyde Dismutases dépendant du Manganèse
Biochemistry, (2007), 46, 9320-9327.
CEA
En utilisant la résonance paramagnétique électronique à haut champ, une équipe du SB2SM a démontré la validité du modèle à deux sites de liaison pour l’interaction du substrat et de la superoxyde dismutase dépendant du manganèse dans lequel le résidu tyrosine-34 joue un rôle essentiel.
Les superoxyde dismutases (SOD) sont spécialisées dans la déplétion du superoxyde de la cellule. Une équipe du SB2SM a utilisé la résonance paramagnétique électronique à haut champ (HFEPR) pour tester la validité d'un modèle à deux sites de liaison pour l’interaction avec le substrat des SOD dépendant du manganèse et de petits anions. Sachant que la tyrosine à la position 34 fait le pont entre les deux sites, ce résidu à été remplacé par une phénylalanine. Malgré l’activité légèrement réduite de la protéine mutante, les mesures HFEPR ont démontré que la structure électronique du centre Mn(II) n’avait pas été affectée. La mutation a, par contre, eu un effet profond sur les interactions du fluorure et de l’azide avec le centre Mn(II). Il a été conclu que l’absence de la tyrosine-34 empêchait ces anions d’approcher le centre métallique. Ces résultats montrent qu’il est improbable que la tyrosine-34 soit impliquée dans la régulation du potentiel de réduction du manganèse. Cependant ils indiquent qu'elle est importante dans la régulation des équilibres entre les trois positions du substrat anionique: libre en solution et dans les deux sites de fixation, près du métal. Ces observations corroborent le modèle à deux sites originellement proposé.
Tabares, LC., Cortez, N., Un, S. (2007). Role of Tyrosine-34 in the Anion Binding Equilibria in Manganese(II) Superoxide Dismutases. Biochemistry, 46, 9320-9327. Lien vers PubMed.