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Samedi 14 Février 2009

Qu’est ce qui distingue les cryptochromes des plantes de la photolyase de l’ADN ?

J Am Chem Soc. (2009) 131:426-427
CEA
Des variations des potentiels d’oxydoréduction du cofacteur FAD entre cryptochrome et photolyase peuvent expliquer en partie les fonctions biologiques très différentes de ces deux protéines structuralement très similaires.


Quelle explication à un des nombreux paradoxes de la nature ? Deux protéines quasiment indiscernables et possédant des cofacteurs identiques remplissent pourtant des fonctions totalement différentes. Les cryptochromes des plantes sont des récepteurs de la lumière bleue et les photolyases sont des enzymes réparatrices de l’ADN.

Une équipe de l’iBiTec-S vient de révéler, par titration des transitions redox du cofacteur FAD dans ces deux protéines, qu’une différence majeure concerne la transition entre la forme semi-réduite (FADH°) et la forme oxydée (FADox), observée à ‑150 mV (par rapport à une électrode à hydrogène) pour le cryptochrome mais absente pour la photolyase. Cette différence frappante est attribuée à la nature du résidu en interaction avec le N5 de la flavine, azote qui perd un proton lors de l’oxydation FADH° => FADox ; acide aspartique dans le cryptochrome et asparigine dans la photolyase. Comme l’asparagine ne peut pas accepter le proton du FADH°, l’oxydation de ce dernier ne serait pas possible. Supposant un potentiel ambiant de -100 mV dans la cellule, la flavine du cryptochrome serait majoritairement oxydée, forme qui absorbe sélectivement la lumière bleue. La flavine de la photolyase, par contre, serait majoritairement doublement réduite, état requis lors de la photoréparation pour le transfert d’électrons vers l’ADN lésé.

Balland V, Byrdin M, Eker APM, Ahmad M, Brettel K.  (2009). What Makes the Difference between a Cryptochrome and DNA Photolyase? A Spectroelectrochemical Comparison of the Flavin Redox Transitions. J Am Chem Soc. 131:426-427.