Un nouvel outil spectroscopique dans l’analyse structurale des hémoprotéines
CEA
Cette étude, fruit de la collaboration entre l’iBiTec-S et l’iBEB de Cadarache, a permis l’observation de nouveaux modes vibrationnels de l’hème. En utilisant une cellule électrochimique dotée de fenêtres en diamant, les équipes ont eu accès au domaine IR-lointain de modèles héminiques en solution aqueuse. Par une mesure différentielle (hème réduit vs hème oxydé) et donc l’abolition de la contribution de l’eau, des modes de basses-fréquences (670-50 cm-1) sensibles à l’état redox de complexes imidazole et imidazolate de la Fe-protoporphyrine IX (FePP) et de la microperoxydase-8 (MP8) ont été identifiés. A l’aide de substitutions isotopiques, des modes internes des ligands axiaux (670-680 cm-1), des modes des cycles pyrroliques de l’hème (420-370 cm-1) et un mode d’élongation antisymmétrique des liaisons imidazolate-Fe3+PP-imidazolate et histidinate-Fe3+MP8-imidazolate (340-310 cm-1) ont été plus particulièrement caractérisés. Les sensibilités de ces modes à l’état d’ionisation des ligands et à la conformation de l’hème permettent de déterminer finement les propriétés électroniques des ligands et la structure de l’hème. Ce travail jette les bases de l’analyse des vibrations de basses-fréquences IR-actives des hémoprotéines en solution aqueuse.
