Vendredi 20 Juin 2008
CEA
Un test pour la mesure de l’activité iodoperoxydase.
Anal Biochem (2008), 379, 60-65.
CEA
Un test spectrophotométrique pour la mesure des activités iodoperoxidases a été mis au point en plaque 96 puits et permet, pour la première fois, une mesure quantitative de l’activité enzymatique.
Les réactions d’halogenation catalysées par les haloperoxydases jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques. Chez l’homme, la thyroperoxydase catalyse la biosynthèse des hormones iodées T3 et T4. Chez les algues brunes, les haloperoxydases à vanadate permettent d’accumuler de grandes quantités d’iode (5% chez L. digitata). A ce jour, le cycle catalytique des haloperoxydases est incertain et l’origine de la sélectivité pour les différents halogènes est inconnue. Une équipe du SCBM, en collaboration avec une équipe de la station biologique de Roscoff a mis au point un test spectrophotométrique qui permet de mesurer l’activité iodoperoxydase en plaque 96 puits. Ce test a permis de mesurer les paramètres cinétiques Km et kcat d’une haloperoxydase de l’algue brune Ascophyllum nodosum. Les résultats suggèrent que la sélectivité de l’enzyme pour les différents halogénures est imposée par la réactivité chimique du centre catalytique plutôt que par l’affinité de l’halogénure pour son site de fixation.
Verhaeghe E, Buisson D, Zekri E, Leblanc C, Potin P, Ambroise Y. (2008). A colorimetric assay for steady-state analyses of iodo- and bromoperoxidase activities. Anal Biochem. 379, 60-65.