Direction des sciences du vivant

Moyens humains

Jean-Baptiste CHARBONNIER, Chercheur

Pascal DREVET, Chercheur

Raphaël GUÉROIS, Chercheur

Marie-Hélène LE DU, Chercheuse

Simona MIRON, Chercheuse

Françoise OCHSENBEIN, Chercheuse

Maïté PATERNOSTRE, Chercheuse

Sophie ZINN-JUSTIN, Chercheuse

Gwenaëlle MOAL-RAISIN, Technicienne Supérieure

Carine TELLIER-LEBEGUE, Technicienne Supérieure

Stéphanie DEVILLE-FOILLARD, Chercheuse Postdoctorale

Frédéric GOBEAUX, Chercheur Postdoctoral

Chantal LANGLOIS, Chercheuse Postdoctorale

Yann-Vaï LE BIHAN, Chercheuse Postdoctorale

Jeremy AMRAN, Doctorant

Jessica ANDREANI, Doctorante

Benjamin BOURGEOIS, Doctorant

Isaline HERRADA, Doctorante

Nicolas RICHET, Doctorant

Le Laboratoire de Biologie Structurale et Radiobiologie (LBSR) étudie la structure 3D des protéines impliquées dans la stabilité structurale et l’intégrité génomique du noyau cellulaire. Les différents sujets développés autour de ce thème central ont pour objectif commun de comprendre la dynamique des réseaux d’interaction protéine/protéine qui sont mis en jeu dans des fonctions biologiques essentielles pour la survie cellulaire telles que la signalisation

et la réparation des dommages de l’ADN. Les protéines étudiées sont modulaires : elles comportent des fragments capables d’adopter une structure 3D compacte et stable reliés par des segments flexibles. Les modules ou domaines globulaires possèdent de multiples fonctions dont celles de réguler les activités enzymatiques des protéines et d’orchestrer la signalisation cellulaire. Ils sont généralement conservés au cours de l’évolution et nous les identifions par des approches bioinformatiques. Leur structure 3D est déterminée par RMN ou cristallographie. Leur agencement au sein de la protéine modulaire est observé par SAXS ou RMN. Leurs interactions sont caractérisées par RMN, biochimie, fluorescence ou calorimétrie. La cristallographie permet d’accéder à la structure des complexes fonctionnels multi-protéiques. Nos structures sont positionnées dans des cartes de microscopie électronique afin de construire des modèles pseudo atomiques de complexes fonctionnellement importants. Clairement, la modélisation moléculaire est un outil central au laboratoire qui permet de proposer des modèles cohérents à partir de données structurales hétérogènes. D’un point de vue expérimental, en plus du matériel standard de laboratoire, nous disposons d’un parc RMN très complet (500MHz, 600MHz, 700MHz), et bénéficions de la proximité du synchrotron SOLEIL qui est en activité depuis 2006. Le laboratoire possède une grande expérience dans ces différentes techniques qui permettent d’accéder à une compréhension atomique des processus biologiques. Il est implanté au cœur d’un environnement de biologistes cellulaires et de généticiens particulièrement favorable aux synergies entre approches in vitro et in vivo.

Mots clefs

Biologie Structurale, Cristallographie, Résonance Magnétique Nucléaire, SAXS, Modélisation Moléculaire, Réparation des Dommages de l’ADN, Signalisation, Cassures double-brin, Réparation Non Homologue, Enveloppe Nucléaire, Télomère, Chaperone d’Histone, Assemblage de la Chromatine, Inhibition des Interactions Protéine-Protéine, Peptido-mimétiques, Maladies Génétiques.