Une équipe du laboratoire de Chimie Biologique a identifié chez la bactérie Escherichia coli, en collaboration avec une équipe de microbiologie bactérienne du CNRS de Marseille (UPR-CNRS 9043), un troisième système permettant la maturation des centres fer-soufre. Ce nouveau système jouerait un rôle spécifique dans la maturation d'une protéine impliquée dans la biosynthèse du Nicotinamide Adénine Dinucléotide, cofacteur accepteur d'hydrogène impliqué notamment dans la respiration cellulaire (glycolyse). Cette découverte pourrait remettre en cause l'hypothèse du rôle central joué par les protéines scaffold dans la biosynthèse des protéines fer-soufre et les mécanismes moléculaires associés.
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Machineries impliquées dans
l'assemblage des (FeS) |
Le système récemment découvert, baptisé CSD (Cysteine Sulfinate Desulfinase), est par comparaison d’une extrême simplicité. Il n’est composé que de 2 protéines, CsdA et CsdE dont la fonction est de fournir du soufre à partir d’un acide-aminé, la L-cystéine. CsdA possède une activité dite cystéine désulfurase : le soufre est mobilisé à partir de la cystéine et stocké dans CsdA sous forme d’un intermédiaire persulfure stable. Par une réaction de transpersulfuration, CsdE récupère le soufre porté par CsdA (également sous forme de persulfure). Ce dernier est transféré aux protéines cibles pour la construction du (FeS). Le système ne comporte ni protéines scaffold, ni chaperones.
Ce nouveau système jouerait un rôle spécifique dans la maturation d’une protéine particulière, la protéine NadA, impliquée dans la biosynthèse du Nicotinamide Adénine Dinucléotide et identifiée par le laboratoire comme étant une protéine fer-soufre.
La découverte de ce système remet en cause l’hypothèse d’un rôle central des protéines « scaffold » clés dans la biosynthèse des protéines FeS et par cela les mécanismes moléculaires associés.