Contact : Renaud Dumas
Mardi 02 Mai 2006
RÉFÉRENCE
Mas-Droux C, Biou V and Dumas R
Allosteric threonine synthase. Reorganization of the pyridoxal phosphate site upon asymmetric activation through S-adenosylmethionine binding to a novel site.
Journal of Biological Chemistry, 2006, 281: 5188-5196
Activation de la thréonine synthase d'Arabidopsis thaliana par la S- Adénosylméthionine
Des chercheurs du laboratoire de Physiologie Cellulaire Végétale ont obtenu les structures cristallographiques de la thréonine synthase de plante.
La thréonine synthase est une enzyme à pyridoxal-phosphate qui catalyse la dernière étape de la synthèse de la thréonine chez les plantes et les microorganismes. Chez les plantes, cette enzyme est activée par le produit terminal de la synthèse de la méthionine, la S-Adénosylméthionine (SAM).
Des chercheurs du laboratoire de Physiologie Cellulaire Végétale ont obtenu les structures cristallographiques de la thréonine synthase de plante en absence et en présence de SAM. La comparaison de ces structures montre que la SAM active l'enzyme en induisant d'importants changements de conformation conduisant à une réorientation du pyridoxal-phosphate du site actif.
RÉFÉRENCE
Mas-Droux C, Biou V and Dumas R
Allosteric threonine synthase. Reorganization of the pyridoxal phosphate site upon asymmetric activation through S-adenosylmethionine binding to a novel site.
Journal of Biological Chemistry, 2006, 281: 5188-5196