Les bactéries jouent un rôle majeur dans l'élimination des polluants organiques persistants, grâce à des enzymes de dégradation spécifiques. C'est le cas de l'espèce Sphingomonas CHY-1 qui dégrade les hydrocarbures aromatiques polycycliques (HAP).
De cette bactérie, des chercheurs du laboratoire de Biochimie et Biophysique des Systèmes Intégrés ont purifié et caractérisé une dioxygénase qui catalyse l'étape initiale d'oxydation des HAP. Il s'agit d'une métalloenzyme à trois composantes, dont l'unité catalytique contient un cluster [2Fe-2S] et un atome de fer ferreux par sous-unité.
L'enzyme a montré une spécificité du substrat extrêmement large, permettant d'é tudier pour la première fois la cinétique d'oxydation d'une dizaine de HAP, y compris des molécules cancérigènes comme le benzo[a]pyrène. La dioxygénase catalyse la dihydroxylation de l'un des noyaux aromatiques du substrat de manière strictement régio- et stéréosélective. En collaboration avec une équipe du Brookhaven National Laboratory (Upton, USA), la composante catalytique de la dioxygénase a été cristallisée et sa structure 3D vient d'être résolue. Ces travaux vont permettre de mieux comprendre ce qui détermine la spécificité et les propriétés catalytiques de l'enzyme. Ces études ont des perspectives d'applications biotechnologiques dans le domaine de la bioremédiation des sites pollués.
Contact : Yves Jouanneau
RÉFÉRENCES
Jouanneau Y, Meyer C, Jakoncic J, Stojanoff V and Gaillard J
Characterization of a naphthalene dioxygenase endowed with an exceptionally broad substrate specificity toward polycyclic aromatic hydrocarbons.
Biochemistry, 2006, 45(40): 12380-12391
Jakoncic J, Jouanneau Y, Meyer C and Stojanoff V
The catalytic pocket of the ring-hydroxylating dioxygenase from Sphingomonas CHY-1.
Biochemical and Biophysical Research Communications, 2007, 52(4): 861-866