Lundi 02 Octobre 2006
Des chercheurs du Laboratoire de Chimie Biologie et du DRFMC (LAN, Grenoble) ont isolé et caractérisé cette enzyme. Il s'agit d'une protéine fer-soufre dans lequel le centre [4Fe-4S] fixe la S-adénosylméthionine pour lui transférer un électron et la cliver en méthionine et radical 5'-déoxyadénosyle qui initie la réaction de réparation en arrachant un atome d'hydrogène d'une des thymines. Ce travail décrit la préparation du dimère sous la forme de dinucléoside monophosphate qui est reconnu par l'enzyme et qui peut donc être réparé, et un test enzymatique simple. Le fait que le dimère puisse être réparé sans être inclus dans un oligonucleotide suggère un mécanisme impliquant une distortion du double brin pour une reconnaissance spécifique de la lésion. Grâce à ce substrat, et pour la première fois, une étude cinétique détaillée de l'enzyme a pu être possible.
RÉFÉRENCE
Chandor A, Berteau O, Douki T, Gasparutto D, Sanakis Y, Ollagnier-de-Choudens S, Atta M and Fontecave M
Dinucleotide spore photoproduct, a minimal substrate of the DNA repair spore photoproduct lyase enzyme from Bacillus subtilis.
The Journal of Biological Chemistry, 2006, 281: 26922-26931
Une enzyme fer-soufre pour la réparation de l'ADN
Les chercheurs du Laboratoire de Chimie Biologie et du DRFMC (LAN, Grenoble) ont isolé et caractérisé la spore photoproduct lyase (SPL).
Pour réparer efficacement une altération photo-induite de l'ADN, un dimère de thymine particulier, des bactéries sporulentes comme Bacillus subtilis possèdent une enzyme spécifique, appelée spore photoproduct lyase (SPL).
Des chercheurs du Laboratoire de Chimie Biologie et du DRFMC (LAN, Grenoble) ont isolé et caractérisé cette enzyme. Il s'agit d'une protéine fer-soufre dans lequel le centre [4Fe-4S] fixe la S-adénosylméthionine pour lui transférer un électron et la cliver en méthionine et radical 5'-déoxyadénosyle qui initie la réaction de réparation en arrachant un atome d'hydrogène d'une des thymines. Ce travail décrit la préparation du dimère sous la forme de dinucléoside monophosphate qui est reconnu par l'enzyme et qui peut donc être réparé, et un test enzymatique simple. Le fait que le dimère puisse être réparé sans être inclus dans un oligonucleotide suggère un mécanisme impliquant une distortion du double brin pour une reconnaissance spécifique de la lésion. Grâce à ce substrat, et pour la première fois, une étude cinétique détaillée de l'enzyme a pu être possible.
Contact : Marc Fontecave
RÉFÉRENCE
Chandor A, Berteau O, Douki T, Gasparutto D, Sanakis Y, Ollagnier-de-Choudens S, Atta M and Fontecave M
Dinucleotide spore photoproduct, a minimal substrate of the DNA repair spore photoproduct lyase enzyme from Bacillus subtilis.
The Journal of Biological Chemistry, 2006, 281: 26922-26931