Lundi 04 Juin 2007
Repliement et dégradation d'IRP 1 humaine dépendent de l'environnement subcellulaire
Les résultats obtenus sur l'une des protéines humaines cytosoliques de l'aconitase par une équipe du laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux en collaboration avec d'autres chercheurs, montrent que les défauts de repliement ou de dégradation des protéines dépendent fortement de l'environnement subcellulaire.
Les aconitases sont des enzymes identifiés depuis très longtemps. Mais certaines des formes les plus évoluées rencontrées dans le cytosol des cellules animales présentent des activités régulatrices alternatives. Une équipe du laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux, et d'autres chercheurs de l'iRTSV et d'ailleurs, a montré que l'une des protéines humaines cytosoliques n'est pas stable lorsqu'elle est adressée dans les mitochondries, localisation classique pour cette activité enzymatique au sein du cycle de Krebs. Cette protéine humaine forme des agrégats denses avec une autre protéine qui rappellent les dépôts observés dans certaines pathologies (les amyloïdoses), notamment neuro-dégénératives telles que la maladie d'Alzheimer, celle de Parkinson ou la chorée de Huntington. Ces résultats montrent que ces défauts de repliement ou de dégradation des protéines dépendent fortement de l'environnement subcellulaire et ciblent les protéines régulatrices, dont la fonction consiste à interagir avec des substrats divers et complexes, de manière privilégiée.
Contact : Jean-Marc Moulis
RÉFÉRENCE
Martelli A, Salin B, Dycke C, Louwagie M, Andrieu JP, Richaud P and Moulis JM
Folding and turnover of human iron regulatory protein 1 depend on its subcellular localization.
Febs Journal, 2007, 274(4): 1083-1092
Martelli A, Salin B, Dycke C, Louwagie M, Andrieu JP, Richaud P and Moulis JM
Folding and turnover of human iron regulatory protein 1 depend on its subcellular localization.
Febs Journal, 2007, 274(4): 1083-1092