Une voie alternative pour l’import des protéines dans les chloroplastes
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Comme les mitochondries, les chloroplastes ne codent que pour une infime fraction de leurs protéines (moins d’une centaine). La grande majorité d’entre-elles (plusieurs milliers) sont en fait codées par le génome nucléaire, puis traduites dans le cytosol sous forme de précurseurs avant d’être importées dans l’organite. La double membrane limitante des chloroplastes (ou enveloppe) contient une machinerie (TOC et TIC) qui catalyse l’import de ces précurseurs, du cytosol de la cellule, vers les différents sous compartiments du chloroplaste. À l’exception des protéines localisées à la surface des chloroplastes, ces précurseurs possèdent tous une séquence de transit (en N-terminal) qui est clivée après import de la protéine dans l’organite. Cette séquence de transit possède deux rôles distincts :
i) la reconnaissance du précurseur par les récepteurs d’import (TOC) localisés à la surface des organites, et
ii) la garantie que la protéine sera maintenue dans un état déstructuré, et donc non fonctionnel, en dehors de
l’organite.
Dans le cadre d'une étude protéomique ciblée sur l'enveloppe des chloroplastes, les chercheurs du Laboratoire de physiologie cellulaire végétale et du Laboratoire Étude de la Dynamique des Protéomes, avaient identifié de nombreux composants de l’enveloppe jusqu’alors inconnus (Ferro et al., PNAS, 2002 ; Mol & Cell proteomics, 2003). Parmi ces composants, la protéine ceQORH présente la particularité unique de contenir une séquence de transit centrale qui n’est pas clivée après import de la protéine dans les chloroplastes (Miras et al., J. Biol. Chem., 2002 ; brevets FR0207729 et WO2004/001050 A1).
En collaboration avec la Plate-forme Imagerie de l’iRTSV et le Laboratoire Plastes et Différenciation Cellulaire de l’Université Joseph Fourier, nous venons désormais de montrer que cette protéine ceQORH est importée dans les plastes, par une machinerie indépendante de la voie «classique» TOC. Cette étude, qui couple des données obtenues in vitro et in vivo, démontre aussi que la protéine n’est pas systématiquement localisée dans les chloroplastes in planta. Ces résultats suggèrent que l’évolution a pu favoriser l’apparition de protéines pouvant être adressée aux organites tout en étant dépourvues de séquence d’adressage clivable afin d’autoriser folding et fonction de la protéine malgré une localisation subcellulaire alternative.
Contact : Norbert Rolland
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Miras S, Salvi D, Piette L, Seigneurin-Berny D, Grunwald D, Reinbothe C, Joyard J, Reinbothe S and Rolland N
Toc159- and Toc75-independent import of a transit sequence-less precursor into the inner envelope of chloroplasts.
Journal of Biological Chemistry, 2007, 282(40): 29482-29492
Miras S, Salvi D, Rolland N, Joyard J, Ferro M, Garin J and Grunwald D
Peptide d’adressage plastidial
Brevet FR0207729. Numéro de publication internationale WO2004/001050 A1
Ferro M, Salvi D, Brugière S, Miras S, Kowalski S, Louwagie M, Garin J, Joyard J and Rolland N
Proteomics of the chloroplast envelope membranes from Arabidopsis thaliana.
Molecular and Cellular Proteomics, 2003, 2(5): 325-345
Miras S, Salvi D, Ferro M, Grunwald D, Garin J, Joyard J and Rolland N
Non-canonical transit peptide for import into the chloroplast.
Journal of Biological Chemistry, 2002, 277(49): 47770-47778
Ferro M, Salvi D, Riviere-Rolland H, Vermat T, Seigneurin-Berny D, Grunwald D, Garin J, Joyard J and Rolland N
Integral membrane proteins of the chloroplast envelope: Identification and subcellular localization of new transporters.
Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 2002, 99(17): 11487-11492
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