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Équipe Physicochimie des Métaux en Biologie



Responsable du groupe
 

Dr. Jean-Marc Latour
Chercheur CEA

iRTSV/LCBM
CEA Grenoble
17 rue des Martyrs
38 054 Grenoble Cedex
Tel. : 04 38 78 44 07
Mail : Jean-Marc.Latour@cea.fr

Secrétariat
Tel. : 04 38 78 21 44
Fax : 04 38 78 54 65

 
Domaine scientifique
 
À peu près un tiers des protéines possèdent à leur site actif un métal qui est le principal agent de leur fonction mais aussi leur confère des propriétés physicochimiques caractéristiques qui reflètent directement l'environnement du métal et ses changements. L'étude approfondie de ces propriétés revêt un intérêt particulier car elle permet d'appréhender la structure et l'activité de la métalloprotéine. L'étude de nombreux composés modèles synthétiques de structures et de propriétés physiques parfaitement connues est nécessaire pour établir les corrrélations structure/propriétés physiques/activités requises pour comprendre le fonctionnement des sites actifs des protéines. Il s'ensuit que ce domaine scientifique, souvent dénommé chimie bioinorganique, se trouve à l'interface de la biologie, de la chimie et de la physique, et qu'il est donc très interdisciplinaire.


La combinaison des approches spécifiques de chaque discipline est difficile à mettre en oeuvre du fait de leurs concepts et de leurs langages propres, mais elle constitue la méthode d'étude la plus prometteuse. Une originalité de notre équipe est de mêler ces approches afin de contribuer à une meilleure connaissance de la structure et de la fonction de protéines à fer et à manganèse. Pour y parvenir, l'équipe associe ses diverses compétences internes dans les trois disciplines à des collaborations sur ses propres thématiques en biologie moléculaire et structurale ainsi qu'en chimie théorique et en chimie analytique. Elle met également à profit ses compétences en spectroscopie et magnétisme dans des collaborations sur des thématiques voisines avec d'autres équipes du LCBM, et des laboratoires grenoblois et nationaux.
Thèmes de recherche
 

Les activités de l'équipe concernent l'étude de divers aspects des processus biologiques d'oxydation ou d'oxygénation que ceux-ci soient liés à des effets délétères du stress oxydant ou à l'activité d'enzymes à fer. Elles sont développées selon trois axes :

  • l'étude du mécanisme d'action de la protéine PerR, senseur peroxydique bactérien
  • la réalisation de modèles chimiques et de modèles peptidiques de sites réactifs et l'étude de leur réaction avec le peroxyde d'hydrogène et des réactifs oxydants
  • les études spectroscopiques (RPE et Mössbauer en particulier) et magnétiques d'enzymes à fer et à manganèse et de modèles synthétiques.


Cette dernière activité repose en grande partie sur l'utilisation de notre plate-forme Mössbauer dédiée à la caractérisation des protéines fer et implique de nombreuses collaborations nationales et internationales.

 
Publications de l'équipe
 
Membres de l'équipe
 
 
Appareillages
 
- Boîtes à gants sous atmosphère inerte
- Spectrophotomètre UV-Vis HP89090A
- Spectrophotomètre UV-Vis / CD / Fluorescence Bio-Logic MOS 450
- Mélangeur automatique Bio-Logic SFM 400 (stopped-flow, rapid-mix freeze-quench)
- Spectromètres Mössbauer
- PhosphorImager
- FPLC et FPLC/HPLC
 
Mots-clefs
 
Métalloprotéine, modèle chimique, stress oxydant, RPE, Mössbauer, aimantation, spectroscopie
 
Thèses soutenues
 

2011
Michaël Carboni.
Synthèse de modèles pour l’étude d’une nouvelle famille d’enzyme à fer et à manganèse.
[Résumé] [Thèse en ligne]

2008
Éric Gouré.
Réactions de transfert d'amine fonctionnalisée catalysées par des systèmes binucléaires de fer non hémiques : intermédiaires à haut degré d'oxydation.
[Résumé] [Thèse en ligne]

Daouda Traore.
Études structurales de la protéine PerR : une métalloprotéine senseur de H
2O2.
[Résumé] [Thèse en ligne]

2007
Abdelnasser El Ghazouani.
Étude biochimique et fonctionnelle de la protéine PerR de Bacillus subtilis : un senseur bactérien du peroxyde d'hydrogène.
[Résumé] [These en ligne]

2005
Nadia Abed.
La protéine FUR - Ferric Uptake Regulation - nouvelle cible antibactérienne? Approches par utilisation des aptamères peptidiques.
[Résumé]

2003
Frédéric Avenier.
Étude mécanistique des réactions de transfert d'oxygène et d'amine catalysées par des complexes dinucléaires de fer : biomimétisme et catalyse.
[résumé]

2002
Benoît d’Autréaux.
Études spectroscopiques de la protéine FUR (Ferric Uptake Regulation). Interaction avec le monoxyde d'azote.
[Résumé]

2001
Lionel Dubois.
Synthèse et étude de complexes biomimétiques du site actif des catalases à manganèse : étude mécanistique de la réaction de dismutation du peroxyde d'hydrogène.
[Résumé]

2000
Anne Gonzalez de Peredo.
Étude structurale de al protéine FUR (Ferric Uptake Regulation) d’Escherichia coli par spectrométrie de masse.