Fixation du manganèse à une protéine extrinsèque du PSII
Le site d’oxydation de l´eau et du dégagement d’oxygène pendant la photosynthèse est un cluster de manganèses de la protéine D1, une des deux protéines majeures du centre réactionnel du photosystème II (PSII). Une équipe franco-allemande avait montré antérieurement que la protéine extrinsèque nommé PsbP du PSII facilite l´assemblage du cluster manganèse à D1 quand la protéine PsbP est chargée avec le manganèse. En utilisant la PsbP recombinante purifiée, cette même équipe (SB2SM) a déterminé que le Mn(II) se fixe à la PsbP avec une stœchiométrie de 1 et avec une très haute constante d’affinité. En effet, par RPE à haut champs il est possible de distinguer entre le Mn(II) lié symétriquement dans le site spécifique du Mn(II) attaché sur la surface de la protéine. De plus, lorsque le Mn(II) est lié au site spécifique en quantité stœchiométrique, l’excitation des résidus tryptophanes induit une fluorescence de la protéine vers 415 et vers 435 nm qui est ici décrite pour la première fois. Cette étude aide à comprendre la liaison d´un cofacteur à une métallo-chapérone.